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IF 16.6 Nature Communications│在GC衍生的B细胞系中,IgG型B细胞受体的功能不依赖于N连结Fc部分的糖基化

配图:

在GC衍生的B细胞系中,IgG型B细胞受体的功能不依赖于N连结Fc部分的糖基化

总述:

B细胞产生的IgG分子中,片段结晶区(Fc)携带的天冬酰胺N(297)位点连接的聚糖(N-糖基化)在健康和疾病状态中起着至关重要的作用。这种Fc糖基化的变化不仅与健康状况或疾病进程有关,而且在功能上也至关重要。已知缺乏Fc聚糖的IgG分子无法有效地与Fcα受体或补体因子结合,从而影响其效应功能。然而,目前尚不清楚IgG分子的重链聚糖是否同样影响膜结合的IgG-B细胞受体(BCR)的功能,进而影响B细胞免疫应答。


研究人员专注于GC衍生的人B细胞系,探索了βHC聚糖在IgG-BCR的膜表达和功能中的作用。研究表明,βHC聚糖不影响IgG-BCR在膜上的表达。进一步的实验显示,包括抗原结合在内的其他BCR促进的机制也似乎不受Fc糖基化的影响,这包括BCR的下调和BCR介导的信号传导过程。研究人员观察到,缺乏Fc糖基化的分泌型IgG无法发挥其效应功能,这与先前的研究结果一致。这些发现凸显了Fc糖基化在调控抗体效应功能方面的重要性,但同时也表明,这种糖基化对IgG-BCR的激活功能并无显著影响。


研究提供了一个重要的见解,即IgG-Fc糖基化主要是作为控制抗体效应功能的机制,而对于调节IgG介导的B细胞激活过程中的BCR功能则影响有限。研究强调了IgG-Fc糖基化在调节抗体功能中的双重角色:一方面,它是控制抗体效应功能的关键机制;另一方面,它对于调节IgG介导的B细胞激活和BCR功能的影响有限。


引用文献:Kissel, Theresa., Derksen, Veerle F A M., Bentlage, Arthur E H., Koeleman, Carolien., Hafkenscheid, Lise.. N-linked Fc glycosylation is not required for IgG-B-cell receptor function in a GC-derived B-cell line. Nature communications, 2024 .

https://doi.org/10.1038/s41467-023-44468-5


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